Les travaux du professeur Tanguay et de ses collaborateurs Hyun-Ju Kim, Marie-Claire Goulet, Marie Lepecheur, Sébastien Michaud et Geneviève Morrow ont révélé que la surexpression d’une protéine chaperon, la Hsp22, provoquait un accroissement de 32 % de la longévité chez la drosophile, une petite mouche qui vit normalement 60 jours. Pendant ces 20 jours additionnels, les drosophiles ont maintenu leur «qualité de vie»: elles sont demeurées physiquement actives et elles ont affiché une résistance accrue aux stress oxydatifs et aux stress thermiques. À l’opposé, des mouches sous-exprimant la Hsp22 ont vécu moins longtemps que des mouches normales.
Présentes chez tous les organismes vivants, les Hsp sont produites par les cellules soumises à un stress. Elles interviennent dans la biosynthèse des protéines et elles préviennent leur dénaturation et leur agrégation. On dit qu’elles font office de chaperons parce qu'elles jouent un rôle dans le pliage des protéines et dans leur conformation spatiale. Ces propriétés ont mis la puce à l’oreille des chercheurs en quête de molécules susceptibles d'intervenir dans le vieillissement. «Nous avons choisi de tester la protéine Hsp22, une petite protéine mitochondriale, parce que la mitochondrie est le principal site de génération des radicaux libres dans la cellule, et que ces derniers sont associés au vieillissement», explique Robert Tanguay.
Mais, prévient-il pour tempérer les espoirs, la Hsp22 n’est qu’une des nombreuses protéines qui interviennent dans le vieillissement et elle n’apporte pas que du bon. En effet, des tests réalisés in vitro ont montré que cette protéine augmentait la malignité des cellules et, conséquemment, le risque de cancer. «Il semble exister un délicat équilibre entre les effets positifs et les effets négatifs de Hsp22», constate le professeur Tanguay. Un élément que les chercheurs en quête de molécules de jouvence ne doivent pas perdre de vue s’ils veulent éviter que la cure soit pire que le mal.