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8 septembre 1994  |
Visite du Nobel Hartmut Michel
Le r�cipiendaire du prix Nobel de chimie, Hartmut Michel, �tait de passage � l'Universit� Laval les 18 et 19 ao�t. Devant une centaine de chercheurs du Centre de recherche du CHUL (Facult� de m�decine) et de la Facult� des sciences et de g�nie, il a prononc� une conf�rence sur la cristallisation et l'�tude structurale des prot�ines membranaires. Premier chercheur au monde � r�ussir, au d�but des ann�es 1980, le tour de force de cristalliser ce type de prot�ines, un exploit jug� impossible par plusieurs � cette �poque, Hartmut Michel compl�tait, en 1984, la premi�re �tude sur la structure d'une prot�ine membranaire. Le monde scientifique n'a pas tard� � reconna�tre l'importance et l'originalit� de ses travaux puisque quatre ans plus tard, en 1988, on lui d�cernait le prix Nobel de chimie.
N� en Allemagne en 1948, Hartmut Michel est directeur de l'Institut Max- Planck de biophysique et professeur extraordinaire � l'Universit� de Frankfurt. C'est � l'invitation du professeur Sheng-Xiang Lin du Laboratoire d'endocrinologie mol�culaire du CHUL (Facult� de m�decine) que Hartmut Michel a visit� l'Universit� Laval. Les deux chercheurs collaborent depuis quelque temps � la mise sur pied d'un projet international portant sur la structure de prot�ines membranaires impliqu�es dans le m�tabolisme des hormones et dans le traitement des cancers du sein et de la prostate. Le traitement de ces cancers est le principal champ de recherche du Laboratoire d'endocrinologie mol�culaire du CHUL.
L'expertise de Hartmut Michel dans le domaine des prot�ines membranaires constitue un atout pr�cieux pour ce projet pilot� par Sheng-Xiang Lin et auquel collaborent �galement Jacques Lapointe de la Facult� des sciences et de g�nie et Donald Poirier de la Facult� de m�decine.
Les chercheurs Lin et Michel ont �tabli un premier contact l'ann�e derni�re lors d'un congr�s international portant sur les prot�ines membranaires. Le groupe de Sheng-Xiang Lin avait alors pr�sent� la cristallisation � haute r�solution d'une premi�re enzyme humaine qui convertit les st�ro�des et qui est associ�e aux membranes. Les deux chercheurs ont exprim� un int�r�t commun pour l'�tude des techniques de cristallisation des enzymes st�ro�diens de la famille des prot�ines membranaires.
JEAN HAMANN
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