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30 novembre 1995  |
Dans la course � l'enzyme verte
Gr�ce au g�nie des prot�ines, un chercheur de Laval et ses coll�gues am�ricains et allemands entrevoient une solution environnementale au grave probl�me des BPC.
Lindsay Eltis, du D�partement de biochimie (Facult� des sciences et g�nie) et quatre chercheurs am�ricains et allemands viennent d'�lucider la structure d'une enzyme bact�rienne jouant un r�le cl� dans la d�gradation de certains compos�s chimiques apparent�s aux biph�nyles polychlor�s (BPC). Cette d�couverte, publi�e dans la revue Science du 10 novembre, constitue une �tape importante dans la recherche de solutions aux probl�mes caus�s par les BPC et d'autres polluants similaires tr�s peu biod�gradables.
La connaissance d�taill�e de cette enzyme laisse entrevoir la possibilit� d'en modifier la structure de fa�on � la rendre capable d'attaquer efficacement une gamme de BPC ainsi que les d�riv�s de dioxines, un groupe de compos�s chimiques dont l'�limination pose de s�rieux casse-t�te environnementaux. Une fois ces modifications apport�es, les chercheurs croient pouvoir introduire le g�ne codant pour cette enzyme am�lior�e dans le bagage g�n�tique d'une souche de
bact�ries et ainsi cr�er une solution verte pour l'�limination de ces dangereux polluants.
�Au cours de l'�volution, les bact�ries ont d�velopp� des enzymes leur permettant de d�grader des compos�s aromatiques, explique Lindsay Eltis. Mais les polluants comme le BPC sont apparus dans la nature au cours des 50 derni�res ann�es seulement et les bact�ries n'ont pas encore la capacit� de les d�grader compl�tement. Ce que nous cherchons � faire est d'acc�l�rer, en laboratoire, leur capacit� � d�grader ces compos�s. La premi�re �tape consiste � trouver la structure tridimensionnelle des enzymes cl�s et de comprendre comment elles agissent. � partir de cette information, nous pouvons modifier les enzymes et observer l'effet sur la d�gradation des BPC.�
Briser l'anneau
L'enzyme en question, la dihydroxybiph�nyle-dioxyg�nase (DHBD), et les enzymes apparent�es, interviennent dans la d�gradation de compos�s aromatiques (tolu�ne, benz�ne, naphtal�ne, etc.) en scindant l'anneau aromatique. L'enzyme est cependant moins efficace contre les compos�s aromatiques de synth�se, tels que les BPC, auxquels des atomes de chlore ont �t� ajout�s. En effet, si les atomes de chlore donnent une grande stabilit� � ces compos�s, une propri�t� int�ressante pour des applications industrielles, ils les rendent pratiquement indestructibles en milieu naturel. Certaines esp�ces de bact�ries poss�dant la DHBD parviennent � d�grader partiellement des compos�s aromatiques synth�tiques qui ne comptent que quelques atomes de chlore mais leur efficacit� diminue rapidement � mesure que le nombre de chlore s'�l�ve.
En 1993, Lindsay Eltis et ses coll�gues parvenaient � cristalliser la DHBD et publiaient des donn�es pr�liminaires sur sa structure dans le Journal of Biological Chemistry . Des chercheurs japonais, inspir�s par ces donn�es, leur embo�taient le pas et parvenaient presque � les battre de vitesse en publiant, au d�but de l'ann�e 1995, leurs r�sultats dans une revue nippone. Cependant, leurs donn�es posaient un probl�me de configuration du site actif de l'enzyme qu'ils ne parvenaient pas � r�soudre.
Pouss�s par les Japonais, Lindsay Eltis et ses coll�gues Seungil Han, Steven Muchmore et Jeffrey Bolin de Purdue University et Kenneth Timmis de l'Institut national de recherche en biotechnologie d'Allemagne, ont pris les bouch�es doubles au cours des derniers mois. �On a senti qu'il fallait publier rapidement sinon, apr�s des ann�es de recherche, on risquait de se faire d�passer, raconte-t-il. La derni�re ann�e a �t� tr�s excitante.� JEAN HAMANN
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